Statut :Clos

Ouverture : 4 avril 2023

Clôture : 12 mai 2023

Stage de master

Objectif de l’appel d'offres

En soutenant le développement technologique ou méthodologique au sein de plateformes technologiques de premier plan, cet appel offre l’opportunité de former les étudiants en Master aux dernières technologies et favorise l’accès de la communauté scientifique à une offre technologique de pointe pour ses travaux de recherche. 

Ainsi, compte tenu du double objectif de l’IM2B, à savoir : valoriser les plateformes technologiques et renforcer les formations de Master en développant l’Interdisciplinarité ainsi que la Professionnalisation, cet appel d’offres vise à financer pour l’année universitaire 2023-2024, 4 à 6 stages de Master 2 au sein des plateformes technologiques de l’IM2B.

Ces stages devront répondre à une exigence forte de qualité et d’innovation. 

Déroulement de l’appel d’offres

Cet appel d’offres se déroule en deux étapes :

  1. Appel à projets de stage ouvert aux personnels des plateformes technologiques inscrites dans le périmètre de l’IM2B 

    Le comité Formation sélectionne 4 à 6 projets de stage.

  2. Appel à candidatures et soumission par les responsables de stage d’une à trois candidature(s). 

    Validation de la candidature par le comité Formation

     

Conditions d’éligibilité

  • Le projet doit porter sur un(des) développement(s) technologique(s) ou/et méthodologique(s) destiné(s) à être mis en œuvre par une plateforme technologique de l’IM2B ;
  • Le stage est encadré par un personnel de plateforme technologique ;

  • La candidature doit respecter le calendrier et la trame de l’IM2B

     

Critères de sélection 

Après avoir vérifié l’éligibilité des projets soumis, le comité Formation de l’IM2B évaluera les projets et sélectionnera 4 à 6 projets de stage, selon les critères de sélection suivants :

  • Qualité du projet;
  • Plus-value du développement technologique / méthodologique pour la plateforme, notamment sa « transférabilité » à la communauté scientifique;
  • Caractère professionnalisant du stage (intérêt du stage pour développer l’employabilité du futur diplômé);

  • Adéquation entre le sujet de stage et le profil des étudiants inscrits en Master dans le périmètre de l’IM2B2.
     

    Le caractère interdisciplinaire du stage sera considéré comme un bonus.

Documents

Agnès
Kammoun
Cheffe de projet, Co-directrice adjointe Plateformes technologiques et valorisation
IMM
agnes.kammoun@univ-amu.fr

Témoignages

Maxime Bizet

L’IM2B a financé mon stage de M2 chimie que j’ai effectué entre la plateforme technologique « Protein Expression Facility » (PEF) et le Laboratoire « Bioénergétique et Ingénierie des Protéines » (BIP). Ce travail m’a permis d’acquérir des compétences interdisciplinaires qui s’inscrivent dans mon projet professionnel à l’interface chimie-biologie, notamment dans le cadre de mon doctorat au BIP.

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Lauréats

  • Lauréat

    2023
    Stage de master

    From nanobodies to megabodies

    Porteur(s)
    Anaïs GAUBERT (AFMB)
    Laboratoire(s)
    Architecture et fonction des macromolécules biologiques (AFMB)
    Stage de master

    From nanobodies to megabodies

    Porteur(s)
    Anaïs GAUBERT (AFMB)
    Laboratoire(s)
    Architecture et fonction des macromolécules biologiques (AFMB)

    A new tool coming from nanobodiesR has emerged: MegabodiesR.

    Megabodies R are constructed by grafting a nanobody to a scaffold protein, enhancing the molecular weight while retaining the affinity and specificity of binding towards the target.

    The purpose of those megabodies is to overcome two major obstacles that limits cryo-EM resolution : size particles and preferential orientation at the water-air interface (Uchański et al., 2021).

    This project aims at developing a methodology to design megabodies R from existing nanobodiesR.

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  • Lauréat

    2023
    Stage de master

    Characterization of inclusion bodies

    Porteur(s)
    Deborah BYRNE (IMM)
    Laboratoire(s)
    Biomass & Protein Engineering - Meditarannean Institute of Microbiology (IMM)
    Stage de master

    Characterization of inclusion bodies

    Porteur(s)
    Deborah BYRNE (IMM)
    Laboratoire(s)
    Biomass & Protein Engineering - Meditarannean Institute of Microbiology (IMM)

    Recombinant protein expression in cells often leads to the formation of inclusion bodies (IBs), aggregates traditionally viewed as containing denatured, inactive proteins (Mayer & Buchner, 2003). However, recent studies have challenged this perception by revealing that IBs can harbor a significant portion of the cell's total protein content, with up to 95% purity. This dichotomy in IB composition distinguishes classical inclusion bodies (IBsC), characterized by compact, amorphous structures, from non-classical inclusion bodies (ncIBs), which exhibit a higher proportion of correctly folded proteins, facilitating their extraction and solubilization (Bucciantini et al., 2002); (Upadhyay et al., 2012).

    This study focuses on delineating the parameters distinguishing classical IBs from ncIBs and optimizing production methods for proteins prone to aggregation. Through microscopic analysis, dynamic light scattering (DLS), and thermodynamic studies, we elucidated the distinct characteristics of these inclusion bodies. Our findings reveal that classical IBs form dense structures within bacteria, impacting cell division and localization, whereas ncIBs exhibit diffuse morphology in the cytoplasm. Moreover, while classical IBs necessitate denaturing agents for solubilization, hindering protein yields, ncIBs offer a promising alternative with their porous, less dense assembly, facilitating extraction using non-denaturing agents. By exploiting this distinction, we demonstrate the transformation of classical IB production into ncIB thereby enhancing yields of recalcitrant proteins.

    Our results, supported by molecular, structural and biophysical techniques, underscore the potential of ncIBs as a platform for diverse protein production, offering avenues for enhancing yields and addressing challenges associated with hydrophobic and disordered proteins

     Biomass & Protein Engineering platform

    Stagiaire: Yasmina BOUZARIOUH, étudiante en master Biologie structurale, génomique, parcours biochimie structurale

     Classical Inclusion Bodies (Crédits Yasmina  Bouzariouh & Hugo Le Guenno)

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